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 - Universität Hamburg - Fachbereich Biologie - Institut für Allgemeine Botanik LON-CAPA Chloramphenicol Acetyltransferase
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Chloramphenicol Acetyltransferase

C N O Cl
Die antibiotische Wirkung von Chloramphenicol beruht auf der Bindung an die ribosomale Peptidyltransferase bei Bakterien. Dadurch wird die Proteinbiosynthese blockiert. Viele auch klinisch relevante Bakterien sind gegen Chloramphenicol resistent. Die Resistenz entsteht durch eine kovalente Modifikation des Antibiotikums: Das Enzym Chloramphenicol Acetyltransferase ( E.C.2.3.1.28) überträgt eine Acetyl-Gruppe von Acetyl-Coenzym A auf die primäre Hydroxylgruppe an C6 des Chloramphenicol. Das modifizierte Antibiotikum bindet nicht mehr an Ribosomen.

Im monoacetylierten Chloramphenicol kann die Acetylgruppe nicht-enzymatisch (aber pH-abhängig) auf die C7-OH-Gruppe übertragen werden; dieses Isomer kann von der Acetyltransferase ein weiteres Mal acetyliert werden.

 

Acetyl-CoA     C N O P S
In vielen Fällen wird die Chloramphenicol Acetyltransferase auf Plasmiden kodiert. Gut untersucht ist das Enzym vom Typ III von dem Plasmid R387 aus Escherichia coli. Es besteht aus 213 Aminosäuren (die aus Konsensusgründen von 6-78 und 80-219 numeriert werden) und hat eine relative Molmasse von 25 000.

Zu den Details kommt man durch einen Mausklick hier.


9-97 © R Bergmann