(-) - Jasmonsäure und ihr Methylester sind in Pflanzen ubiquitär, sie besitzen Hormoneigenschaften, sind an der Regulation des Pflanzenwachstums und -entwicklung beteiligt, und sie scheinen an der Blattseneszenz und bei den Abwehrmechanismen gegenüber Pilzen mitzuwirken.
Wie den übrigen Pflanzenhormonen so können auch ihnen sowohl aktivierende als auch inhibierende Funktionen zugeschrieben werden, ebenso sind sowohl synergistische als auch antagonistische Wirkungen auf die anderen Hormone beobachtet worden. Derivate der Jasmonate induzieren die Akkumulation von sog. Jasmonat-induzierten Proteinen, die man in allen Pflanzenarten gefunden hat, in denen nach ihnen gesucht wurde. Ihre Akkumulation kann auch durch Austrocknung oder durch ABA-Einfluß hervorgerufen werden. Sie haben unterschiedliche Molekulargewichte; zwischen den Vertretern der einzelnen Größenklsassen sind immunologische Verwandtschaften nachweisbar, die Hauptmenge dieser Proteine ist nicht glykosyliert. Ihnen kommt keine proteolytische Aktivität zu, sie sind metabolisch stabil. Durch Immuno-Goldmarkierung und Elektronenmikroskopie wurden einige von ihnen im Kern, andere in der Vakuole nachgewiesen, niemals wurden sie in Mitochondrien gefunden. Ihre Synthese ist durch Cycloheximid hemmbar, nicht aber durch Chloramphenicol. Letzteres wäre zu erwarten, wenn es sich um mitochondriale Proteine handeln würde. Auffallend ist ihr Fehlen in Wurzeln, in gebleichten Blättern und in Blättern chlorophylldefizienter Mutanten von Hordeum vulgare, sie finden sich allerdings in etiolierten Blättern. Jasmonate regulieren nicht nur die Transkriptionn der besagten Proteine sondern sie beeinflussen auch die Translationsrate der verschiedener mRNS-Klassen, sie senken u.a. die Bildungsrate einiger der für die Zelle essentiellen Housekeeping Proteine.
Wie ABA unterbinden Jasmonate eine vorzeitige Keimung der ölhaltigen Samen von Brassica und Linum. Nach der Keimung induzieren sie die Synthese der Samenspeicherproteine Napin und Cruciferin sowie einiger weiterer Ölkörper-assoziierter Proteine (PARTHIER, 1991).
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